Autor: Hasier Eraña

Un artículo publicado esta semana en la revista Nature Communications, describe un nuevo método para generar priones en el laboratorio y su aplicación al estudio de más de 380 proteínas del prion de distintas especies de mamíferos.

Este estudio, colaborativo, de carácter internacional y liderado por investigadores del CIC bioGUNE (miembro de BRTA), tiene como objetivo avanzar en la comprensión de los mecanismos que llevan a la proteína del prion a adquirir una forma patogénica, dando lugar a una enfermedad priónica.

Las enfermedades priónicas, como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, el Insomnio Familiar Fatal o el Gerstmann-Straussler-Scheinker, se han descrito también en otros mamíferos como la tembladera o el scrapie en el ganado ovino, la encefalopatía espongiforme bovina, o la caquexia crónica de los cérvidos, entre otros. En todos los casos, la enfermedad resulta de la conversión aberrante de la proteína priónica celular (PrP^C) a una forma alternativa y patogénica (PrP^Sc o prion). Sin embargo, este proceso de conversión sigue siendo completamente desconocido a nivel molecular, limitando nuestra capacidad para entender cómo ocurre o qué componentes de la propia proteína podrían facilitar o dificultar este proceso. Desentrañar este evento, podría ayudar al desarrollo y perfeccionamiento de técnicas diagnósticas, al diseño de terapias o incluso a predecir futuros brotes o posibles eventos de transmisión entre especies.

El método presentado en el artículo, denominado «Amplificación por Agitación del Malplegamiento de Proteínas (PMSA)», permite la generación consistente y eficiente de priones de novo en un tubo de ensayo. Los investigadores aplicaron este método para estudiar más de 380 proteínas priónicas de diversos mamíferos, lo que les permitió clasificarlas según su propensión a adquirir la forma patogénica. Dada la gran cantidad de información obtenida durante el estudio, los resultados se recogen en una base de datos llamada «PrPdex«, que además de mostrar la capacidad de conversión relativa de cada una de las proteínas estudiadas, incluye información sobre sus características biofísicas.

Este catálogo, accesible en la web, ayudará a la comunidad científica a acelerar el desarrollo de nuevas técnicas de diagnóstico y terapias dirigidas a estas enfermedades. Por lo tanto, dada su capacidad para desbloquear nuevos conocimientos sobre las enfermedades priónicas este estudio representa un paso más en la lucha contra estas devastadoras enfermedades neurodegenerativas.

En este estudio han participado investigadores del Laboratorio de Investigación de Priones, y del Laboratorio de Química Computacional del CIC bioGUNE, en colaboración con investigadores de Neiker, IRTA-CReSA, IIS Bioaraba, y la Universidad Estatal de Colorado.

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