Autor: Jorge Moreno.

Las enfermedades priónicas pertenecen a un grupo de patologías neurodegenerativas caracterizadas por el acúmulo de una proteína malplegada en el sistema nervioso central en forma de fibras amiloides. Estas fibras amiloides forman una especie de reservorios de proteína malplegada maligna en el cerebro del paciente, siendo claves en el desarrollo de la enfermedad. Desde el descubrimiento de estas fibras y su asociación con las enfermedades priónicas se han propuesto distintas estructuras que modelizan cómo se organizan las fibras desde el punto de vista microscópico. El conocimiento de la estructura precisa de estas fibras ayudaría a conocer cómo ocurre la transformación de la proteína priónica normal, que todos tenemos en nuestro cerebro, en la proteína malplegada o maligna y cómo ésta se acumula. Y, por ello, supondría un gran paso adelante para desarrollar un fármaco que detuviera la transformación de la proteína, su acúmulo, y la muerte neuronal consiguiente.

El pasado mes, un grupo con fuerte presencia española, concretamente de la Universidad de Santiago de Compostela, ha publicado en la revista PLoS Pathogens una interesante teoría sobre la estructura de estas fibras. Apoyados por fuertes evidencias científicas muestran un modelo en el que dos fibras enlazadas forman una hélice, estando cada una de las cuales compuesta por proteína priónica malplegada colocadas una encima de otra de una forma concreta. No está claro si esta estructura actúa simplemente como reservorio de proteína malplegada o interviene activamente en la patogénesis, pero es un paso importante en el conocimiento del mecanismo de acción de enfermedad, clave para encontrar una futura cura.